Dados los resultados obtenidos en nuestros estudios, es posible afirmar que AB 1-40 y AB 1-42 conforman capas monomoleculares insolubles en interfases agua-aire con una alta estabilidad frente al trabajo de compresión. La alta estabilidad de un film peptídico en una interfase agua-aire y los bajos potencíales de superficie pueden deberse a que dichas moléculas estén adoptando una estructura del tipo p en la misma. Sin embargo por las áreas moleculares medidas hace sugerir que parte de la secuencia podría estar adoptando una estructura del tipo helicoidal. Esto también se puede interpretar por los valores de los potenciales de superficie, ya que, si bien son bajos, no son tan pequeños en comparación con péptidos que adoptan totalmente una estructura del tipo p. El estudio de las propiedades de superficie de ambos péptidos en presencia de cationes tales como Cu , Zn y Fe arrojó como resultado que dichos metales no afectan considerablemente la estabilidad de las capas monomoleculares de estas proteínas pero sí alteran levemente el potencial de superficie. Esto podría deberse a la unión del metal por la proteína ya que, como se conoce, AB 1-40 y AB 1-42 forman complejos con dichos cationes reduciéndolos lo que genera la formación de peróxido de hidrógeno, lo que ocasionaría un stress oxídativo en interfases. De los estudios de films mezcla con lípidos hay que recalcar que AB 1-40 y Ab 1-40 presentan misciblidad parcial con los lípidos estudiados y la estabilidad de la interfase a presiones laterales donde la fase rica en péptido no colapso se encuentra dentro del rango de presiones que están descriptas para membranas celulares lo que implica que ambos péptidos se encontrarían en la membrana formando parte de ella. Es importante el análisis del cambio de estabilidad de una membrana cuando en el medio se encuentran dichas moléculas. Por manipulación de vesículas gigantes mediante la técnica de aspiración con micropipeta, se puede afirmar que ambos péptidos disrumpen bicapas lipídicas formadas por POPC o por una mezcla ternaria de lípidos tal como la que se ha estudiado (POPC/SM/Chol 1:1:1). Estos resultados son importantes en el sentido de que era desconocido que AB 1-40 y AB 1-42 afectan la estabilidad y la cohesión de lípidos en bicapas lipídicas. Nuestros resultados muestran que cuando una vesícula gigante unilamelar es expuesta en una solución con ambos péptidos, la membrana es totalmente desestabilizada. En el caso de vesículas de POPC la presión crítica de lisís disminuye de 9 mN/m a 0,3 mN/m, mientras que vesículas formadas por (POPC/SM/Choi 1:1:1) dicha tensión baja de 12 mN/m a 4 mN/m y como se puede observar en la figura 3 B, la membrana se hace más elástica ya que una prolongación de la misma se manifiesta en la micropipeta cuando una presión es aplicada. Dicha prolongación también significa la inserción de la proteína en la bícapa.