Todas las rHDL utilizadas fueron capaces de promover la salida de colesterol de células aunque con menor capacidad que apoA-I libre. Las rHDL con POPC de 96 A y de 78 A resultaron ser tan activas como apoA-I libre para movilizar el colesterol intracelular sintetizado de novo hacia la membrana plasmática. De las rHDL con POPC y colesterol, solo las de 78 A resultaron ser activas en movilizar el colesterol intracelular sintetizado de novo. Tanto las de 96 A (que contienen 2 moléculas de apoA-I por disco) como las de 120 A (con 3 moléculas de apoA-I por disco) pierden completamente esta actividad. Si bien AI 77-120 es activo para la remoción de colesterol (informe 2005) no lo es para la de fosfolípidos sugiriendo la especificidad de esta región para la remoción de colesterol. Cuando empleamos la variante AK107 y la mutante H9-10@H3-4 tampoco hubo remoción significativa de fosfolípidos. Según estos resultados, no necesariamente los aceptores de colesterol tienen que ser previamente lipidados con fosfolípidos para que sean activos y para que funcionen como aceptores potenciales de colesterol. ApoA-I deslipidizada no activa la hidrólisis de PIP2 en fosfatidilinositol trifosfato (IP3) y diacilgliceroles (DG) cuando las células CHOKI son incubadas con la proteína a tiempos cortos de 2, 4 y 10 minutos, lo que coincide con observaciones de Nofer y col (2000) en fibroblastos. Tampoco se observaron incrementos en la concentración de calcio intracelular en células CHOKI cuando las mismas son tratadas con apoA-I. Se optimizaron las condiciones para detectar ABCA1 y SRBI en células CCD27SK y CHOKI, lo cual servió como base para ensayos preliminares de la interacción de los mismos con apoA-I y sus variantes AK107 y H9-10@H3-4. Con células CCD27SK se observaron productos de croslinking reconocidos por el anticuerpo anti-apoAI de un peso molecular cercano a 250 Kda en todos los casos testeados (con apoA-I, AK107 y H9-10@H3-4). Con células CHOKI, sin embargo, sólo detectamos este producto en el caso de apoA-I. Este tamaño corresponde al producto de croslinking de apoAI con ABCA1, aunque aún queda por confirmar que se trate de esta proteína. Para ello, planeamos en el futuro usar una immunoprecipitación con un anticuerpo anti-ABCA1 previamente a la separación electroforética e immunoblotting con anti-apoAI.