Nuestros resultados muestran que Ran y RanBP1 son capaces de interactuar con p8 in vitro. Aparentemente, la interacción entre Ran y p8 no depende del nucleótido al cual esté unida esta pequeña GTPasa. A pesar del gran cambio conformacional que se produce en la molécula de Ran, al alterarse el switch II (residuos 69-85) (Stewart et al, 1998), Ran Q69L conserva su capacidad de interacción con p8. Esto podría ser un dato interesante en el mapeo de la región de interacción. Dada la miríada de funciones de Ran en todo el ciclo celular, y puesto que es el partner de más frecuente de p8, una proteína que ha sido implicada en diferentes procesos, podría pensarse que su acción conjunta se dé en forma de un complejo mayor, algo muy típico de Ran (como lo sugiere la interacción de p8 con RanBP1). Nuestras investigaciones continuarán en búsqueda del mapeo de la zona de interacción, empezando por ensayos in vitro con versiones de p8 cuyas lisinas, claves en procesos como importación y exportación nuclear, sumolilación y otros, estén mutadas selectivamente. Paralelamente intentaremos obtener información por microscopía confocal de la localización de p8 y de Ran en diferentes situaciones en cultivos celulares, como un modo de aproximación in vivo. P8 ha sido implicada en estos últimos días en un mecanismo proapoptótico antitumoral en el estímulo con cannabinoides (Cerracedo et al, 2006) y se la ha señalado como un fuerte candidato como blanco terapéutico. De ahí que su estudio y el conocimiento de sus mecanismos básicos de acción excedan el interés de lo que se suele considerar estrictamente como investigación básica.